肿瘤坏死因子-α（TNF-α）是一种Ⅱ型跨膜蛋白，属于肿瘤坏死因子（TNF）超家族，主要由巨噬细胞和单核细胞产生。膜型TNF-α为233个氨基酸残基的I型跨膜蛋白，包括胞浆区（30个氨基酸残基）、跨膜区（26个氨基酸残基）、胞膜外区（177个氨基酸残基)，在近膜侧还有一段20个氨基酸残基的连接序列。在金属蛋白酶的作用下，TNF-α从连接序列C端（远膜端）切割，释放出可溶性TNF-α，其中Lysl1是酶切割的关键残基。TNF-α在固有免疫应答和调节内环境稳态中起重要作用，也与慢性炎症性疾病有关。在小鼠中，TNF-α编码基因缺陷与对细菌感染的应答缺陷、有序的滤泡树突细胞网络和生发中心形成缺陷以及初级B细胞滤泡缺乏相关。选择性剪接会导致多种转录本变体产生。

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